Tudo o que segue trata de Epitalon. Mantemos linguagem clara, apoiamos na literatura e separamos o bem documentado do que segue em aberto.
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=== DNA ligase do bacteriófago T4 === A Enterobacteria fago T4 é um bacteriófago que infecta Escherichia coli, capaz de sofrer um ciclo de vida lítico. Ela é a DNA ligase mais utilizada em laboratórios de biologia molecular, visto que pode ligar extremidades coesivas ou abruptas, além de oligonucleotídeos bem como híbridos de RNA e RNA-DNA, mas não ácidos nucleicos de cadeia simples. Ao contrário da DNA ligase de E. coli, ela não utiliza NAD e precisa utilizar o ATP como cofator.
Fontes: pt.wikipedia.org
DNA ligase I: responsável por ligar o DNA nascente do filamento atrasado após a retirada dos iniciadores pela DNA polimerase dos fragmentos de Okazaki; DNA ligase II: parece ser usada em reparos. É formada por splicing alternativo de um fragmento proteolítico da DNA ligase III e não possui seu próprio gene, portanto, é frequentemente considerada idêntica ao DNA ligase III; DNA-ligase III: responsável por auxiliar na selagem de DNA durante o processo de reparação por excisão de nucleotídeos e fragmentos recombinantes. De todas as ligases descritas em mamíferos essa é a única presente em mitocôndrias; DNA ligase IV: responsável por catalisar a etapa final na extremidade não homóloga que une a via de reparação de quebra de fita dupla do DNA. Em eucariotos, a DNA ligase utiliza ATP ao invés de NAT para obter energia.
Fontes: pt.wikipedia.org
=== DNA ligase termoestável === Esse tipo de DNA ligase é derivada de uma bactéria termofílica, sendo assim, essa enzima é estável e ativa em temperaturas muito mais altas do que as convencionais para as demais ligases. Possui meia vida de 48h a 65 °C e de 1h a 95 °C.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Bibliografia == , Tomkinson AE, Ellenberger T (November 2004). "Human DNA ligase I completely encircles and partially unwinds nicked DNA". Nature. 432 (7016): 473–8. doi:10.1038/nature03082. PMID 15565146; Lehman IR (November 1974). "DNA ligase: structure, mechanism, and function". Science. 186 (4166): 790–7. doi:10.1126/science.186.4166.790. PMID 4377758; Foster JB, Slonczewski J (2010). Microbiology: An Evolving Science (Second ed.). New York: W. W. Norton & Company. ISBN 978-0-393-93447-2; Yang Y, LiCata VJ (February 2018). "Pol I DNA polymerases stimulate DNA end-joining by Escherichia coli DNA ligase". Biochemical and Biophysical Research Communications. 497 (1): 13–18. doi:10.1016/j.bbrc.2018.01.165. PMID 29409896; "Ligases" (PDF). Enzyme Resources Guide. Promega Corporation. pp. 8–14; Wilson RH, Morton SK, Deiderick H, Gerth ML, Paul HA, Gerber I, Patel A, Ellington AD, Hunicke-Smith SP, Patrick WM (July 2013). "Engineered DNA ligases with improved activities in vitro". Protein Engineering, Design & Selection. 26 (7): 471–8. doi:10.1093/protein/gzt024. PMID 23754529; "Ampligase- Thermostable DNA Ligase". www.epibio.com. Retrieved 2017-05-15
Fontes: pt.wikipedia.org
Epitalon é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Epitalon apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Epitalon)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Epitalon)